È un enzima microbico che si autoassembla spontaneamente in uno schema noto come triangolo di Sierpinski, una forma che consiste in una serie infinita di triangoli formati da altri triangoli più piccoli.
Una rappresentazione della struttura frattale del citrato sintetico. Credito: Istituto Max Planck per la microbiologia terrestre/Hochberg.
I bicchieri di neve, le foglie di helecho e i romantici broccoli sono solo alcuni esempi di strutture naturali che mostrano una certa regolarità. Le sue singole parti ricordano la forma della struttura completa. Queste forme, che si ripetono dalla scala più grande a quella più piccola, sono chiamate frattali. Tuttavia, i frattali regolari che si ripetono esattamente su tutte le scale – come nei casi citati – sono molto rari in natura.
Anche le molecole hanno una certa regolarità. Ma a grandi distanze questa regolarità viene meno e osserviamo materia liscia le cui caratteristiche non corrispondono alle singole molecole. Il grado di dettaglio che vediamo dipende dall’aumento, dalla differenza tra frattali, dove l’autosomiglianza persiste su tutte le scale. In effetti, i frattali regolari a livello molecolare erano completamente sconosciuti.
Ora, un team internazionale di ricercatori guidati da gruppi del Max Planck Institute di Marburg e della Phillips University di Marburg ha scoperto il primo frattale molecolare regolare in natura.
Molti modelli frattali, come nuvole o delta di fiumi (scogliere), dove grandi canali si ramificano in canali più piccoli e canali più piccoli, sono creati da processi casuali e non seguono una formula matematica esatta; La sponda più piccola del fiume non corrisponde esattamente alla struttura del canale più grande da cui si dirama. L’helechos (sopra il bordo) e il coliflor romanico, invece, sono esempi di frattali regolari. Finora non si conosceva alcun frattale regolare nel mondo delle molecole naturali. Credito: Istituto Max Planck per la microbiologia terrestre/Hochberg.
Gli scienziati hanno identificato un enzima microbico, la citrato sintasi di un cianobatterio, che si assembla spontaneamente in uno schema frattale regolare noto come Triangolo di Sierpinski —una serie infinita di triangoli formati da triangoli più piccoli—.
«Abbiamo incontrato questa struttura del tutto per caso e quindi non potevamo credere a quello che abbiamo visto quando abbiamo scattato le prime immagini con un microscopio elettronico», afferma la dott.ssa Franziska Sendker, autrice principale dello studio pubblicato su Natura. «La proteina forma questi bellissimi triangoli, man mano che il frattale cresce, vediamo buchi triangolari sempre più grandi al centro di essi, il che è completamente diverso da qualsiasi assemblaggio di proteine che abbiamo visto prima».
Geometria frattale
In collaborazione con un biologo strutturale dell’Università di Marburg, il team è stato in grado di determinare la struttura molecolare di questo insieme utilizzando la microscopia elettronica, che ha illuminato come è stata ottenuta la sua geometria frattale.
«Questa è stata una delle strutture più difficili, ma anche più affascinanti che hanno portato alla mia carriera», ha riconosciuto Jan Schuller, il cui gruppo ha contribuito a determinare la struttura. «Il problema nel determinare la struttura di un frattale è che le nostre tecniche di misurazione delle immagini si confondono perché i triangoli più piccoli possono essere sottostrutture di triangoli più grandi. L’algoritmo si è concentrato su questi triangoli più piccoli invece di vedere le strutture più grandi che ne facevano parte.
Immagini al microscopio elettronico della molecola a diversi livelli. Credito: Sendker et al., Natura, 2024.
Con la struttura a portata di mano, è chiaro come questa proteina riesca ad assemblarsi in un frattale.
Normalmente, quando le proteine si autoassemblano, lo schema è altamente simmetrico: ogni singola catena proteica adotta la stessa disposizione rispetto alle sue cellule. I suggerimenti di interazione simmetrica portano sempre a clienti che si ammorbidiscono su larga scala. La chiave della proteina frattale era che il suo assemblaggio violava questa regola di simmetria. Diversi filamenti di proteine elicoidali hanno interazioni leggermente diverse in diverse posizioni nel frattale. Questa fu la base per formare il triangolo di Sierpinski, con le sue grandi cavità interne, invece di una struttura regolare di molecole.
Per rispondere alla domanda se questo insieme abbia qualche funzione utile, il team ha manipolato geneticamente i cianobatteri per impedire la formazione del citrato sintasi in triangoli frattali, ma le cellule crescevano ugualmente in condizioni diverse.
“L’autoassemblaggio è spesso utilizzato dall’evoluzione per regolare gli enzimi, ma in questo caso i cianobatteri in cui si trova questo enzima non sembrano avere importanza se il suo citrato sintetico può assemblarsi in frattali”, ha spiegato il biologo evoluzionista Georg Hochberg, un altro dei principali autori dello studio. “Mi chiedo se non possa trattarsi semplicemente di un innocuo incidente dell’evoluzione. Tali incidenti possono verificarsi quando la struttura in esame non è troppo difficile da costruire».
Ricreare l’evoluzione in laboratorio
Per testare la sua teoria, il team ha ricreato in laboratorio lo sviluppo evolutivo della disposizione frattale. Quindi, ho utilizzato un metodo statistico per calcolare la sequenza delle proteine frattali fa, com’era milioni di anni fa. Pertanto, per produrre queste proteine biochimicamente antiche, i ricercatori sono stati in grado di dimostrare che la disposizione si è formata improvvisamente attraverso un piccolo numero di mutazioni e si è immediatamente persa in diverse linee di cianobatteri, quindi è rimasta intatta solo in questa singola specie batterica.
«Anche se non potremo mai essere completamente sicuri delle ragioni per cui sono accadute cose in passato, questo caso particolare ha tutte le caratteristiche di una struttura biologica complessa che semplicemente è sorta senza alcuna ragione apparente perché era molto facile evolversi», Señaló Hochberg.
L’idea che qualcosa di così complesso come un frattale molecolare possa emergere così facilmente nel corso dell’evoluzione suggerisce che si potrebbero trovare altre sorprese e molta bellezza geometrica nascosta negli insiemi molecolari nella scoperta di molte biomolecole.
Fonte: MPI. Edizione: deputato.
